在很多情況下，并不是所有的蛋白質都有可用于親和純化的標簽，這使得蛋白質的純化變得復雜和困難。由于親和素和生物素具有很強的結合能力，因此可以利用這種特性,將親和素固定在特定的介質，來分離和純化生物素標記的各種大分子。

 親合素亦稱抗生物素蛋白、卵白素或親和素，是從卵白蛋白中提取的一種堿性糖蛋白：等電點(pI)為10-10.5，含糖約l0％，分子量為68kDa。純品為白色粉末，易溶于水，在pH9-13的溶液中性質保持穩(wěn)定，耐熱并耐受多種蛋白水解酶的作用，80℃加熱2min，仍保持活性，特別是和生物素結合后十分穩(wěn)定。但對強光和Fe2+比較敏感。親合素由4個相同的亞基組成，能結合4個分子的生物素。親合素與生物素之間的親和力極強，二者結合的親和常數(Ka)為1015mol-1，比抗原與抗體的親和力(Ka：105-11mol-1)至少高1萬倍，因此二者能快速結合，而且反應不受外界干擾，有非特異性結合特性。
 鏈霉親和素 (Streptavidin，SA)，是鏈霉菌在培養(yǎng)過程中分泌的一種蛋白質產物。SA的分子量為60Kda，內4條序列相同的肽鏈組成。如同親合素一樣，一個SA分子也能結合4個生物素分子，二者親和常數亦為1015/mol。SA的每條肽鏈含159個氨基酸殘基，其中賴氨酸、精氨酸等堿性氨基酸的含量比親合素少，因此SA是一種稍偏酸性的蛋白質，其pI為5.5，并且不帶任何糖基。
 中和親和素（NeutrAvidin™），是PIERCE開發(fā)的一種去除糖鏈，分子量為65Kda，pI為6.3的親和素，保留了與生物素的結合能力，但是大大降低了非特異性結合特性。
單體親和素，：是親和素的單體，與生物素可逆結合，主要用來純化蛋白質。